что такое биокатализатор в биологии
Катализаторы биологические
Смотреть что такое «Катализаторы биологические» в других словарях:
КАТАЛИЗАТОРЫ — вещества, ускоряющие химические реакции. Вещества, замедляющие реакции, называются ингибиторами. Биологические катализаторы называются ферментами. Катализаторами служат синтетические алюмосиликаты, металлы платиновой группы, серебро, никель и др … Большой Энциклопедический словарь
Катализаторы — вещества, ускоряющие химические реакции (ср.: ингибиторы замедлители реакций). Биологические К. называются ферментами. Наиболее распространенными К. являются: синтетические алюмосиликаты, металлы платиновой группы, серебро, никель и др … Российская энциклопедия по охране труда
катализаторы — вещества, ускоряющие химические реакции. Вещества, замедляющие реакции, называются ингибиторами. Биологические катализаторы называются ферментами. Катализаторами служат синтетические алюмосиликаты, металлы платиновой группы, серебро, никель и др … Энциклопедический словарь
Катализаторы — (см. Катализ) вещества, как правило, ускоряющие (в противоположность ингибиторам) скорость химических реакций. Катализаторы не смещают равновесие, а изменяют скорости прямой и обратной реакций, способствуют скорейшему достижению равновесия.… … Начала современного естествознания
ПОЛИМЕРЫ БИОЛОГИЧЕСКИЕ — (биополимеры) природные макромолекулы, играющие осн. роль в биол. процессах. К П. б. относятся белки, нуклеиновые кислоты (НК) и полисахариды. П. б. образуют структурную основу всех живых организмов; все процессы в клетке связаны с… … Физическая энциклопедия
Катализатор — (Catalyst) Определение катализатора, механизм действия катализатора Определение катализатора, механизм действия катализатора, применение катализатора Содержание Содержание 1. в химии Виды катализаторов Механизм действия катализаторов Требования,… … Энциклопедия инвестора
КАТАЛИЗ — ускорение химических реакций под действием малых количеств веществ (катализаторов), которые сами в ходе реакции не изменяются. Каталитические процессы играют огромную роль в нашей жизни. Биологические катализаторы, называемые ферментами,… … Энциклопедия Кольера
Катализ — (от греч. katálysis разрушение) изменение скорости химических реакций в присутствии веществ (катализаторов (См. Катализаторы)), вступающих в промежуточное химическое взаимодействие с реагирующими веществами, но восстанавливающих после… … Большая советская энциклопедия
фермент — Термин фермент Термин на английском enzyme Синонимы Аббревиатуры Связанные термины активный центр катализатора, белки, биологические моторы, биологические нанообъекты, биосенсор, генная инженерия, иммобилизация, кинезин, клетка, лаборатория на… … Энциклопедический словарь нанотехнологий
Биотехнологии — Биотехнология интеграция естественных и инженерных наук, позволяющая наиболее полно реализовать возможности живых организмов или их производные для создания и модификации продуктов или процессов различного назначения. Чаще всего применяется в… … Википедия
Биокатализаторы
Термины «фермент» и «энзим» давно используют как синонимы (первый в основном в русской и немецкой научной литературе, второй — в англо- и франкоязычной).
Наука о ферментах называется энзимологией, а не ферментологией (чтобы не смешивать корни слов латинского и греческого языков).
Содержание
История изучения
Термин фермент предложен в XVII веке химиком ван Гельмонтом при обсуждении механизмов пищеварения.
В кон. ХVIII — нач. XIX вв. уже было известно, что мясо переваривается желудочным соком, а крахмал превращается в сахар под действием слюны. Однако механизм этих явлений был неизвестен [1]
В XIX в. Луи Пастер, изучая превращение углеводов в этиловый спирт под действием дрожжей, пришел к выводу, что этот процесс (брожение) катализируется некой жизненной силой, находящейся в дрожжевых клетках.
Более ста лет назад термины фермент и энзим отражали различные точки зрения в теоретическом споре Л. Пастера с одной стороны, и М. Бертло и Ю. Либиха — с другой, о природе спиртового брожения. Собственно ферментами (от лат. fermentum — закваска) называли «организованные ферменты» (то есть сами живые микроорганизмы), а термин энзим (от греч. ἐν- — в- и ζύμη — дрожжи, закваска) предложен в 1876 году В. Кюне для «неорганизованных ферментов», секретируемых клетками, например, в желудок (пепсин) или кишечник (трипсин, амилаза). Через два года после смерти Л. Пастера в 1897 году Э. Бюхнер опубликовал работу «Спиртовое брожение без дрожжевых клеток», в которой экспериментально показал, что бесклеточный дрожжевой сок осуществляет спиртовое брожение так же, как и неразрушенные дрожжевые клетки. В 1907 году за эту работу он был удостоен Нобелевской премии.
Функции ферментов
Подобно всем катализаторам, ферменты ускоряют как прямую, так и обратную реакцию, понижая энергию активации процесса. Химическое равновесие при этом не смещается ни в прямую, ни в обратную сторону. Отличительной особенностью ферментов по сравнению с небелковыми катализаторами является их высокая специфичность — константа связывания некоторых субстратов с белком может достигать 10 −10 моль/л и менее. См. также Каталитически совершенный фермент
Ферменты широко используются в народном хозяйстве — пищевой, текстильной промышленности, в фармакологии.
Классификация ферментов
По типу катализируемых реакций ферменты подразделяются на 6 классов согласно иерархической классификации ферментов (КФ, EC — Enzyme Comission code). Классификация была предложена Международным союзом биохимии и молекулярной биологии (International Union of Biochemistry and Molecular Biology). Каждый класс содержит подклассы, так что фермент описывается совокупностью четырёх чисел, разделённых точками. Например, пепсин имеет название ЕС 3.4.23.1. Первое число грубо описывает механизм реакции, катализируемой ферментом:
Будучи катализаторами, ферменты ускоряют как прямую, так и обратную реакции, поэтому, например, лиазы способны катализировать и обратную реакцию — присоединение по двойным связям.
Соглашения о наименовании ферментов
Обычно ферменты именуют по типу катализируемой реакции, добавляя суффикс -аза к названию субстрата (например, лактаза — фермент, участвующий в превращении лактозы). Таким образом, у различных ферментов, выполняющих одну функцию, будет одинаковое название. Такие ферменты различают по другим свойствам, например, по оптимальному pH (щелочная фосфатаза) или локализации в клетке (мембранная АТФаза).
Кинетические исследования
Простейшим описанием кинетики односубстратных ферментативных реакций является уравнение Михаэлиса — Ментен (см. рис.). На сегодняшний момент описано несколько механизмов действия ферментов. Например, действие многих ферментов описывается схемой механизма «пинг-понг».
Структура и механизм действия ферментов
Как и все белки, ферменты синтезируются в виде линейной цепочки аминокислот, которая сворачивается определённым образом. Каждая последовательность аминокислот сворачивается особым образом, и получающаяся молекула (белковая глобула) обладает уникальными свойствами. Несколько белковых цепей могут объединяться в белковый комплекс. Третичная структура белков разрушается при нагревании или воздействии некоторых химических веществ.
Чтобы катализировать реакцию, фермент должен связаться с одним или несколькими субстратами. Белковая цепь фермента сворачивается таким образом, что на поверхности глобулы образуется щель, или впадина, где связываются субстраты. Эта область называется сайтом связывания субстрата. Обычно он совпадает с активным центром фермента или находится вблизи него. Некоторые ферменты содержат также сайты связывания кофакторов или ионов металлов.
У некоторых ферментов есть сайты связывания малых молекул, они могут быть субстратами или продуктами метаболического пути, в который входит фермент. Они уменьшают или увеличивают активность фермента, что создает возможность для обратной связи.
Для активных центров некоторых ферментов характерно явление кооперативности.
Специфичность
Ферменты обычно проявляют высокую специфичность по отношению к своим субстратам. Это достигается частичной комплементарностью формы, распределения зарядов и гидрофобных областей на молекуле субстрата и в центре связывания субстрата на ферменте. Ферменты демонстрируют высокий уровень стереоспецифичности, региоселективности и хемоселективности.
Модель «ключ-замок»
Модель индуцированного соответствия
Модификации
Многие ферменты после синтеза белковой цепи претерпевают модификации, без которых фермент не проявляет свою активность в полной мере. Такие модификации называются посттрансляционными модификациями (процессингом). Один из самых распространенных типов модификации — присоединение химических групп к боковым остаткам полипептидной цепи. Например, присоединение остатка фосфорной кислоты называется фосфорилированием, оно катализируется ферментом киназой. Многие ферменты эукариот гликозилированы, то есть модифицированы олигомерами углеводной природы.
Еще один распространенный тип посттранляционных модификаций — расщепление полипептидной цепи. Например, химотрипсин (протеаза, участвующая в пищеварении), получается при выщеплении полипептидного участка из химотрипсиногена. Химотрипсиноген является неактивным предшественником химотрипсина и синтезируется в поджелудочной железе. Неактивная форма транспортируется в желудок, где превращается в химотрипсин. Такой механизм необходим для того, чтобы избежать расщепления поджелудочной железы и других тканей до поступления фермента в желудок. Неактивный предшественник фермента называют также «зимогеном».
Кофакторы ферментов
Некоторые ферменты выполняют каталитическую функцию сами по себе, безо всяких дополнительных компонентов. Однако есть ферменты, которым для осуществления катализа необходимы компоненты небелковой природы. Кофакторы могут быть как неорганическими молекулами (ионы металлов, железо-серные кластеры и др.), так и органическими (например, флавин или гем). Органические кофакторы, прочно связанные с ферментом, называют также простетическими группами. Кофакторы органической природы, способные отделяться от фермента, называют коферментами.
Фермент, который требует наличия кофактора для проявления каталитической активности, но не связан с ним, называется апо-фермент. Апо-фермент в комплексе с кофактором носит название холо-фермента. Большинство кофакторов связано с ферментом нековалентными, но довольно прочными взаимодействиями. Есть и такие простетические группы, которые связаны с ферментом ковалентно, например, тиаминпирофосфат в пируватдегидрогеназе.
Характеристики биологического катализатора и примеры
катализ
Химические реакции включают энергию: исходные молекулы, участвующие в реакции, или реагенты начинаются с определенной степени энергии. Дополнительное количество энергии поглощается для достижения «переходного состояния». Впоследствии энергия высвобождается с продуктами.
Разница энергий между реагентами и продуктами выражается как ΔG. Если уровни энергии продуктов выше, чем у реагентов, реакция является эндергонической, а не спонтанной. Напротив, если энергия продуктов ниже, реакция является экзергонной и спонтанной.
Однако, если реакция является спонтанной, это не значит, что она будет происходить с заметной скоростью. Скорость реакции зависит от ΔG * (звездочка обозначает энергию активации).
Читатель должен помнить об этих понятиях, чтобы понять, как происходит функционирование ферментов..
ферменты
Что такое фермент?
Характеристики ферментов
Ферменты существуют в нескольких формах. Некоторые состоят исключительно из белков, в то время как другие имеют небелковые области, называемые кофакторами (металлы, ионы, органические молекулы и т. Д.).
Таким образом, апофермент представляет собой фермент без его кофактора, и комбинация апофермента и его кофактора называется голоферментом..
Это молекулы значительно большего размера. Однако только небольшой сайт фермента непосредственно участвует в реакции с субстратом, и этот регион является активным сайтом.
Когда реакция начинается, фермент связывается со своим субстратом, поскольку ключ связан со своим замком (эта модель является упрощением реального биологического процесса, но служит для иллюстрации процесса).
Все химические реакции, которые происходят в нашем организме, катализируются ферментами. На самом деле, если бы этих молекул не существовало, нам пришлось бы ждать сотни или тысячи лет, чтобы реакции завершились. Следовательно, регуляция ферментативной активности должна контролироваться очень специфическим образом..
Номенклатура и классификация ферментов
Существует шесть основных типов ферментов: оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы и лигазы; отвечает за: окислительно-восстановительные реакции, перенос атомов, гидролиз, присоединение двойных связей, изомеризацию и связывание молекул соответственно.
Как работают ферменты?
Разница между продуктами и реагентами остается одинаковой (фермент на нее не влияет), так же как и распределение. Фермент облегчает формирование переходного состояния.
Ферментные ингибиторы
Обычно процесс ингибирования является обратимым, хотя некоторые ингибиторы могут оставаться связанными с ферментом почти постоянно.
примеров
В наших клетках и в клетках всех живых существ содержится большое количество ферментов. Однако наиболее известны те, которые участвуют в метаболических путях, таких как гликолиз, цикл Кребса, цепь переноса электронов и другие..
Сукцинатдегидрогеназа является ферментом типа оксидоредуктазы, который катализирует окисление сукцината. В этом случае реакция включает потерю двух атомов водорода..
Разница между биологическими катализаторами (ферментами) и химическими катализаторами
Есть катализаторы химической природы, которые, подобно биологическим, увеличивают скорость реакций. Однако есть заметные различия между молекулами обоих типов..
Ферментативные реакции происходят быстрее
Большинство ферментов работают в физиологических условиях
Поскольку биологические реакции проводятся внутри живых существ, их оптимальные условия окружают физиологические значения температуры и pH. Химикам, с другой стороны, нужны резкие условия температуры, давления и кислотности.
специфичность
Ферменты очень специфичны в реакциях, которые они катализируют. В большинстве случаев они работают только с одним субстратом или с несколькими. Специфика также относится к типу продукции, которую они производят. Ассортимент субстратов химических катализаторов значительно шире.
Силы, которые определяют специфичность взаимодействия между ферментом и его субстратом, являются такими же, которые определяют конформацию одного и того же белка (взаимодействия Ван-дер-Ваальса, электростатические, водородные и гидрофобные связи).
Ферментативная регуляция является точной
Наконец, ферменты обладают большей способностью регуляции, и их активность варьируется в зависимости от концентрации различных веществ в клетке..
Среди регуляторных механизмов мы находим аллостерический контроль, ковалентную модификацию ферментов и изменение количества синтезируемого фермента..
Биологические катализаторы
Урок 10. Введение в общую биологию и экологию 9 класс ФГОС
В данный момент вы не можете посмотреть или раздать видеоурок ученикам
Чтобы получить доступ к этому и другим видеоурокам комплекта, вам нужно добавить его в личный кабинет, приобрев в каталоге.
Получите невероятные возможности
Конспект урока «Биологические катализаторы»
Начнём с цитаты известного советского химика и инженера, академика Георгия Константиновича Борескова:
«Если бы на Земле вдруг исчезли все катализаторы, наша планета скоро стала бы безжизненной пустыней, омываемой океаном слабой азотной кислоты».
Неуютная картина, не правда ли? Поэтому сегодняшняя наша цель – разобраться, почему же Земля всё-таки выглядит более привычно для нашего глаза.
Из уроков химии вам должно быть известно, что такое катализ. Давайте вспомним. Катализом называется явление ускорения реакции без изменения её общего результата. Термин «катализ» был введён в 1835 году шведским учёным Йёнсом Якобом Берцелиусом.
Для протекания многих химических реакций необходимы специальные условия. Чаще всего на скорость реакций влияют температура и давление. Чем они выше, тем быстрее протекает химическая реакция. Но её скорость можно увеличить, не изменяя внешних условий, а просто добавив к реагирующей смеси определённые вещества. Так, металлический родий почти в 10000 раз ускоряет разложение муравьиной кислоты на углекислый газ и водород. Такие вещества, увеличивающие скорость реакции, но не входящие в состав продуктов реакции, называются катализаторами.
В клетках живых организмов каждую секунду происходят тысячи химических реакций.
И это несмотря на то, что в живой клетке умеренная температура и нормальное давление. Например, бактерии из рода Азотобактер могут при обычных условиях разрывать прочнейшую молекулу азота, где атомы соединены тремя ковалентными связями и присоединять их к водороду. А для того, чтобы проделать то же самое человеку в промышленности, необходимо создать давление в 350 раз большее, чем на поверхности Земли и поднять температуру до 500 градусов Цельсия.
Естественно, бактерии не обходятся при этом без катализаторов. Кстати, люди также пытались применить их при получении аммиака. Перепробовав при этом более 20000 различных веществ.
Что же за всесильные вещества – эти катализаторы?
Катализаторами химических реакций в неживой природе могут быть самые различные вещества. Это и уже упомянутый нами экзотический родий, который используется для изготовления зеркал супермощных лазеров и обычный оксид марганца, применяемый для получения кислорода даже в школьной лаборатории.
Кроме того, неорганические катализаторы могут ускорять реакции с разными веществами. Например, родий не только эффективно разлагает муравьиную кислоту, но и борется с выбросами вредных оксидов азота в автомобильных катализаторах.
Другое дело – биологические, а значит, органические катализаторы. На них мы остановимся более подробно.
Многочисленные исследования прошлого нашей планеты говорят о том, что на начальном этапе зарождения жизни каталитической способностью обладали некоторые молекулы рибонуклеиновых кислот.
И тогда это свойство РНК имело очень важное значение. Сегодня же роль молекул РНК как катализаторов крайне мала. А основными биокатализаторами в клетке являются ферменты. Которых уже к 2013 году было описано более пяти тысяч видов.
Термин фермент (от латинского fermentum – «брожение», «закваска») был предложен в XVII веке химиком ван Гельмонтом при обсуждении механизмов пищеварения.
Абсолютно все процессы в живом организме прямо или косвенно осуществляются с участием ферментов или энзимов, как их ещё называют. Это и фиксация углерода в процессе фотосинтеза, и расщепление питательных веществ в пищеварительном тракте, и синтез источника энергии для всех живых организмов – АТФ, и многое –многое другое.
Как вы помните, по химической природе биологические катализаторы относятся к белкам. Они могут быть как простыми, состоящими только из аминокислот, так и сложными, включающими белок и небелковую часть – простетическую группу. Простетическая группа фермента называется кофермент, а белковая часть – апофермент.
В роли коферментов выступают органические и неорганические вещества. Среди органических это могут быть витамины, например, аскорбиновая кислота. А из неорганических – ионы различных металлов. Например, ионы меди, железа, магния.
Ферменты ускоряют химические реакции за счёт тесного взаимодействия с молекулами исходных реагирующих веществ – так называемых субстратов. Зачастую размеры молекул субстратов значительно меньше размеров молекул самих ферментов, хотя, казалось бы, должно быть наоборот. Поэтому с субстратом или субстратами, потому что их может быть несколько, взаимодействует не вся молекула фермента, а лишь небольшой её участок – активный центр фермента. Построен он чаще всего из нескольких аминокислотных остатков, которые образуют его уникальную структуру. Почему уникальную? Дело в том, что форма и химическое строение активного центра таковы, что с ним могут связываться только те субстраты, структура которых подходит к структуре активного центра.
Магия этого процесса неизвестна до сих пор. Несмотря на то, что человечество в ближайшее время планирует полёты на Марс, оно не в состоянии разобраться со своим организмом. Но существует теория. Её выдвинул ещё в 1890 году немецкий химик Эмиль Фишер.
Называется его предположение моделью «ключ-замок». То есть, субстрат по своему строению подходит к активному центру, как ключ к замку с образованием короткоживущего фермент-субстратного комплекса.
В этом комплексе молекула субстрата деформируется и в её структуре ослабляются определённые химические связи. Что приводит к облегчённому их разрыву и в конечном итоге к ускорению химической реакции.
После этого фермент-субстратный комплекс распадается на конечные продукты и свободный фермент, а активный центр последнего тут же готов принимать новые молекулы субстрата. Получаем такой же итог, как и в случае работы обычных химических катализаторов – скорость реакции увеличивается, а сам катализатор при этом не расходуется и может использоваться многократно.
Но в самом механизме работы органических и неорганических катализаторов есть кардинальное отличие. Каждый фермент действует только на определённый тип связи и ускоряет только одну определённую реакцию. То есть обладает специфичностью. Как вы поняли, специфичность объясняется соответствием активного центра только определённым субстратам. Поэтому, например, фермент мальтаза, разлагающий дисахарид мальтозу до двух молекул глюкозы оказывается не способным разрушать молекулы сахарозы. Несмотря на то, что сахароза также является дисахаридом.
Наверное, именно благодаря специфичности, биологические катализаторы работают на несколько порядков быстрее, по сравнению со своими неорганическими коллегами. Они ускоряют химические реакции в миллионы и миллиарды раз! Против ускорения в сотни и тысячи раз для обычных катализаторов. Например, одна молекула каталазы за одну секунду способна расщепить 44000 молекул перекиси водорода. Причём, делает она это при нормальном давлении и умеренной температуре.
Но за высокую скорость работы всегда нужно чем-то расплачиваться. Белковая природа ферментов накладывает на них жёсткие ограничения. Как вы помните, структуры белковых молекул могут существовать только при определённых условиях с минимальными от них отклонениями. А так как модель «ключ-замок» основана именно на соответствии структур субстрата и активного центра фермента, то малейшее нарушение строения биологического катализатора приводит к невозможности его связывания с субстратом. Ферменты могут выполнять свои функции только при определённой температуре, определённом диапазоне рН и других факторов. Например, ферменты слюны амилаза и мальтаза разрушают углеводы пищи в слабощелочной среде, а пепсин желудка расщепляет белки уже в кислой. Если повышение температуры ускоряет скорость протекания реакций с неорганическими катализаторами, то ферментативные реакции при значительном повышении температуры замедляются и прекращаются. Именно поэтому температура нашего тела выше 40 градусов оказывается несовместима с жизнью.
Скорость работы ферментов зависит не только от температуры. Некоторые биологические катализаторы, кроме активного центра, имеют и несколько регуляторных центров. С ними также могут связываться определённые вещества и оказывать влияние на активность фермента. Все их можно разделить на две группы. Активаторы – вещества, повышающие скорость ферментативных реакций. От латинского activus — «активный, деятельный». И ингибиторы – вещества, снижающие или блокирующие активность ферментов. От латинского inhibere — «задерживаю, останавливаю».
Активирующее влияние на скорость ферментативной реакции оказывают разнообразные вещества органической и неорганической природы. Например, в желудке человека соляная кислота активирует фермент пепсин. Максимальная активность которого лежит в пределах рН от полутора до двух.
Ингибирование ферментов может быть обратимым и необратимым. Если вещество-ингибитор вызывает стойкое изменение пространственной структуры фермента, то такое ингибирование будет необратимым.
А вот обратимое ингибирование, в свою очередь, бывает двух типов. Давайте их рассмотрим.
С активным центром фермента могут связываться вещества, сходные по структуре с субстратом. Никакой реакции при этом нет, но между ингибиторами и субстратом происходит конкуренция за активный центр. Поэтому такой тип ингибирования называется конкурентным.
Конкурентное ингибирование широко используется в медицине. Антибиотики, противоопухолевые препараты, используемые в качестве лекарственных средств, являются конкурентными ингибиторами.
В неконкурентном ингибировании не участвуют вещества, сходные с субстратом. При таком типе ингибирования, молекулы ингибиторов присоединяются к регуляторному центру фермента. Это вызывает изменение пространственной структуры активного центра, что препятствует присоединению к нему молекул субстрата. Тем самым снижается скорость ферментативной реакции.
Уникальные способности ферментов уже много лет используются человеком в хозяйственной деятельности. В настоящее время развивается новая отрасль науки – промышленная энзимология. Которая, в свою очередь, является основой биотехнологии.
Мы уже упоминали об использовании ферментов в медицине. Фармацевтическая промышленность научилась производить искусственный аналог гормона надпочечников кортизола – преднизолон. Который используется при лечении ревматоидного артрита.
Широкое применение ферменты-энзимы находят также в пищевой промышленности. Их применяют в производстве сыров, соков, овощных и фруктовых пюре. Не обходится без применения ферментов хлебопечение, производство алкогольных напитков. Для улучшения вкуса, аромата и консистенции их применяют для обработки мяса.
В текстильной и кожевенной промышленности ферменты позволяют значительно увеличить выход овчины, а обработка кожи перед дублением делает её поверхность чистой, гладкой и тонкой.
Перспективным является применение ферментов, разлагающих целлюлозу. В результате этого из древесины, торфа, сельскохозяйственных и городских отходов можно получить ценные биотехнологические продукты: глюкозу, этанол, ацетон и другие. Особую актуальность это имеет в наши дни, когда проблема загрязнения окружающей среды выходит на передний план.