что такое бычий коллаген

7 важных вопросов о коллагене

Именно коллаген позволяет нашей коже как можно дольше оставаться молодой и подтянутой.

Кандидат медицинских наук, врач-косметолог клиники «Галактика» Светлана Витальевна Данилова рассказывает, как повысить или поддержать его количество и качество на должном уровне, а заодно объясняет, почему лучше всего вводить данное вещество инъекционно, например с помощью препарата «Коллост».

Что такое коллаген?

Коллаген — основной структурный белок межклеточного матрикса. Он составляет от 25 до 33% общего количества белка в организме, или, иначе говоря, 6% массы тела.

Какова его роль?

Коллаген в дерме — это каркас кожи. Представьте себе ортопедический матрас. Коллаген выполняет ровно ту же опорную функцию, что его пружины, и считается основой 3D-матрикса. Кроме того, именно этот белок обеспечивает прочность, пластичность тканей, является главным строительным материалом не только дермы, но и связок на лице и теле, суставов, межпозвоночных дисков

Как усилить синтез коллагена?

Здесь можно говорить и об инъекционных препаратах, и об аппаратных методиках, и о приеме определенных ингредиентов внутрь. Каких именно? Список более чем обширен. Скажем, при нехватке аминокислот синтез коллагена будет неизбежно затрудняться. И в таком случае нужно добавлять либо аминокислотные комплексы, либо гидролизат коллагена, который помогает уменьшить этот дефицит. Кроме того, в синтезе коллагена участвует витамин С. Так что, дорогие курильщики, каждая сигарета вредит не только вашим легким!

Почему так эффективны именно инъекции коллагена?

Очень крупные молекулы этого вещества, содержащиеся в наружных средствах, через поры не проникают, поэтому инъекции всегда будут более эффективны. Сразу после укола начинается выработка большого количества коллагеназ — ферментов (их несколько типов), которые активно разбивают на аминокислоты (строительные кирпичики) введенный коллаген и, что очень важно, накопленный старый, который уже деформирован. И далее фибробласты, которые выделяют эти ферменты, начинают воспроизводить новый. С помощью инъекций можно ввести «умный» коллаген, например «Коллост». Он имеет сохраненную трехмерную структуру волокна, которая является своеобразной лестницей, обеспечивающей движение фибробластов, наших главных строителей.

Какие ритуалы нужно включать в свою бьюти-рутину, чтобы поддерживать должный уровень коллагена?

Во-первых, не забывайте о правильном питании и ни в коем случае не исключайте из рациона белок. Откажитесь от сахара: он разрушает коллаген и эластин. И обязательно пейте жидкость с pH выше 7.0 рекомендуемого объема на массу тела. Ни чай, ни кофе абсолютно всех видов в эту категорию не попадают.

Ну, а во-вторых, скорректируйте свою бьюти-рутину. Сделайте ставку на кремы, содержащие регуляторные пептиды: они как раз и способствуют синтезу коллагена. Очень многие ошибочно считают, что одной сыворотки для повседневного ухода достаточно. Это не совсем так, потому что сверху должны использоваться базовый и солнцезащитный кремы. И да, последний необходимо наносить на кожу круглый год.

А как вы относитесь к питьевому коллагену?

Это интересный продукт, но выбирайте зарекомендованных производителей и хорошую дозировку. Получив необходимый гидролизат коллагена, организм сам решает, куда его потратить: в первую очередь он пойдет на восстановление наиболее важных участков. Вы можете пить биодобавку, однако внешний вид, скорее всего, сразу не улучшится — к этому надо быть готовым.

Как влияет стресс на выработку коллагена?

Если мы говорим о хроническом стрессе, конечно, питательная активность тканей будет снижаться. Организм сначала отправляет в топку глюкозу, затем аминокислоты (особенно быстро человек начинает терять альбумин в крови). В итоге неизбежно начинает страдать общий уровень белка в тканях. Так что спокойствие, спокойствие и еще раз спокойствие!

Дина Силина, креативный директор Bazaar.ru:

«В отличие от многих других инвазивных методик, инъекции «Коллоста» не вызывают отеков — после процедуры лицо совсем не выглядит опухшим (как это происходит, скажем, в случае с биоревитализацией). Кроме того, препарат можно вводить и в чувствительную зону под глазами. Я сделала одну процедуру и уже вижу улучшения, так что уверена, результат от целого курса меня впечатлит».

Источник

Что такое бычий коллаген

от 400 до 1000 кгс/см2) в зависимости от времени, а температуры от 60 °C до 70 °С возрастает на 20 %. Наибольшая степень гидролиза наблюдается при температуре протеолиза, равной 42 °С. В условиях действия химопсина получены пептиды средней глубины гидролиза. Длина гидролизованых пептидов коллагена соответствует 10-30 аминокислотным остаткам, а их молекулярные массы изменяются от 1000 до 6000 Да.

Все виды хрящевой ткани состоят из клеток и внеклеточного матрикса (ВКМ). ВКМ образован из коллагеновых фибрилл и протеогликанов. Механическая прочность матрикса хрящевой соединительной ткани определяется жесткой структурой молекул и фибрилл коллагена [1]. В хрящах преобладают молекулы коллагена типа II, а фибриллы формируются из комплексов коллагенов типа II и типов I, III, IX, X, XI, XII, XIV. Минорные фибриллы коллагена типа VI связывают основные фибриллы между собой. Разрушения матрикса хрящевой ткани возникают при остеоартрозе, ревматоидном артрите, полихондрии. Во всех суставах изменения при болезнях начинаются прежде всего в гиалиновых хрящах. Происходит истончение фибрилл коллагена, их разволокнение и потеря эластичности. Ослабление структуры фибрилл в суставах наблюдается также при наследственном заболевании гипермобильности суставов, которое сопровождается истончением кожи. Для образования прочных коллагеновых фибрилл и сохранения целостности ткани необходим специфический состав компонентов.

Формирование коллагеновых фибрилл хрящевой соединительной ткани в организме человека происходит из тех аминокислот, белков, гликозаминогликанов, витаминов, микро- и макроэлементов, которые поступают преимущественно с пищей. Полный набор коллагенов разного типа можно получить из аналогичных тканей здоровых сельскохозяйственных животных. Коллагеновые белки, предварительно денатурированные температурой и поступающие с пищей, под действием ферментов желудочно-кишечного тракта могут расщепляться до пептидов и аминокислот. Аминокислоты всасываются в кровь, а затем поступают в клетки матрикса соединительных тканей. Биодоступность коллагена и гликозаминогликанов для усвоения организмом является более высокой после ферментативного гидролиза in vitro.

Параметры гомогенизации гиалиновых хрящей трахей крупного рогатого скота

t (время гомогенизации), мин.

Средний диаметр частиц, унимодальный анализ (нм)

Во многих странах коллагеновые гидролизаты применяют в медицине с целью профилактики и лечения болезней человека, укрепления структуры фибрилл 3. Например, клинические испытания показали, что состояние больных остеоартрозом облегчается в результате совместного действия гидролизованного коллагена и витамина С [2]. Коллагеновые гидролизаты после приёма в течение длительного времени улучшили функционирование коленного сустава у пациентов не только с облегчённой формой остеоартроза, но и с его сложной формой [4].

Целью данной работы является исследование протеолитического расщепления коллагенов хрящевой ткани и получение пептидов регулируемых размеров.

Материалы и методы исследования

Гиалиновые хрящи были выделены из трахей крупного рогатого скота. Биокаталитический метод способствует сохранению структуры ингредиентов матрикса. Для гидролиза белков, содержащихся в гомогенате хрящей, был использован комплекс ферментов (химопсин, панкреатин), действующий в слабощелочной среде. Был исследован протеолиз коллагеновых белков хрящевой ткани в зависимости от температуры, кислотности, концентрации ферментных препаратов и продолжительности процесса. Степень гидролиза (DH) является характеристикой глубины гидролиза. Индекс DH коррелирует с распределением длин молекулярных цепей и с молекулярной массой пептидов. Для оценок качественного состава гидролизатов мы использовали спектрофотометрию, ЯМР-спектроскопию и МАЛДИ масс-спектроскопию.

Результаты исследования и их обсуждение

Гиалиновые хрящи крупного рогатого скота были получены сразу же после забоя животных. Хрящи, очищенные от пленок, сначала были измельчены вручную до частиц размером 3–4 мм, затем были диспергированы и гомогенизированы в водной суспензии до размеров частиц размером 3–4 мкм в механическом гомогенизаторе тканей типа миксера Braun MQ 520. Затем были получены более мелкие размеры частиц менее 700-800 нм в гомогенизаторе высокого давления (ГВД) при давлении 20–60 МПа (

200-600 кгс/см2). ГВД «Донор-3» был разработан В.В. Капцовым в ИБК РАН, г. Пущино на базе ГВД «Донор-1». Еще меньше размеры частиц 300–400 нм были получены при дальнейшей гомогенизации суспензии хрящевых частиц в условиях последовательного повышения давления и температуры в течение 20–60 мин («тонкая гомогенизация»). Были исследованы образцы (A, B, C, E, F) со следующими параметрами «тонкой» гомогенизации (табл. 1).

Анализ размеров хрящевых частиц в водной суспензии проводился на фотонном допплеровском анализаторе частиц фирмы Beckman-Coulter N5 (США) двумя методами анализа. В основном измерялся средний диаметр хрящевых частиц при допущении их сферической формы по унимодальному анализу – определение среднего диаметра сферических частиц при нормальном логарифмическом распределении частиц без анализа возможности выявления нескольких пиков распределения частиц в водной суспензии гомогенизированных хрящей. На рис. 1 приведён график распределения частиц образца F в гомогенизированной хрящевой суспензии при унимодальном анализе.

Результаты унимодального распределения при угле 90 °

Средний диаметр частицы (нм)

Коэффициент диффузии (кв. м/сек.)

Ошибка базовой линии

Рис. 1. Средний диаметр частиц гомогенизированной хрящевой суспензии (393,6 нм) измеренный на фотонном допплеровском анализаторе частиц фирмы Beckman-Coulter N5 (США) по унимодальному анализу (образец F)

Анализ распределения частиц по диаметрам при угле 90 °

Диапазон распределения размеров (нм)

Среднее стандартное отклонение

Рис. 2. Распределение частиц по диаметрам гомогенизированной хрящевой суспензии при измерении на фотонном допплеровском анализаторе частиц фирмы Beckman-Coulter N5 (США) по SDP анализу (образец F)

На рис. 2 приведён график распределения частиц образца F в гомогенизированной хрящевой суспензии при проведении SDP (size distribution processor) анализа, т.е. при измерении размеров частиц с анализом на мультимодальное (многопиковое) распределение. Сравнивая распределение хрящевых частиц в суспензии у различных образцов, следует отметить их приблизительно одинаковый характер для всех образцов «тонкой» гомогенизации.

Ферментативный гидролиз гиалиновых хрящей

Ферментативный гидролиз является предпочтительным для получения продуктов расщепления биополимеров соединительных тканей по сравнению с другими методами. В результате ферментативного гидролиза не нарушается структура аминокислот и их состав. Гидролизаты содержат комплекс аминокислот и пептидов, которые не требуют больших затрат энергии в процессе пищеварения и усвоения. Гидролиз гиалиновых хрящей проводили последовательными процедурами. Как правило, для гидролиза белков, содержащихся в соединительных тканях, используют не отдельные протеазы, а комплексы ферментов [5]. Эти ферменты обладают специфичным действием, разрывая определенные связи в белках. Мы изучали гидролиз белков хрящевой ткани, применяя химопсин и панкреатин. Оптимум рН для этих ферментов находится в интервале 7,5 – 9,0, т.е. в области рН, которая ниже рК (10,5) молекулы коллагена. Сравнительный анализ действия этих ферментов при одинаковых условиях рН (8,0), температуры (42 °С), концентрации фермента (1 %) и времени (4 час.) показал, что параметр DH больше в гидролизатах, полученных после действия панкреатина. Однако достоверной разницы между образцами мы не обнаружили. Относительно низкую степень гидролиза можно повысить как гомогенизацией хрящевой ткани, так и параметрами протеолиза.

Наши исследования были направлены на активизацию ферментативного гидролиза гомогената хрящей под действием химопсина. В процессе получения гомогенизированных образцов мы варьировали значения давления, температуры и времени, которые соответствовали параметрам табл. 1. Было проверено влияние химопсина на гомогенаты гиалиновых хрящей, полученные в разных условиях денатурирующего действия давления и температуры (образцы А, В, С, Е, F). Известно, что ферменты химотрипсин и трипсин, содержащиеся в химопсине, эффективно расщепляют полипептидные цепи тройной спирали молекулы коллагена после её денатурации.

Гидролиз проводили в K-Na фосфатном буфере при фиксированных значениях рН (8,0) и температуры (42 °С) в зависимости от концентрации фермента и времени. Гидролиз продолжался в течение 8 часов, но максимальная степень гидролиза наблюдалась после 5–6 часов. Данные по степени гидролиза в разных гомогенатах хрящевой ткани под действием химопсина приведены в табл. 2.

Степень гидролиза ферментативных гидролизатов, полученных под влиянием химопсина на разные гомогенаты хрящевой ткани

Источник

Что такое бычий коллаген

Структура соединительных
тканей суставов

Такой сложный орган как сустав состоит из костей, хрящей, связок, сухожилий, стекловидного тела. Хрящевая ткань локализована в тех участках опорно-двигательного аппарата, которые испытывают наибольшую механическую нагрузку. Изменения в суставах при болезнях начинаются прежде всего в гиалиновом хряще, а затем распространяются на кость и другие ткани. С оединительные ткани суставов образованы из специализированных клеток и внеклеточного матрикса (ВКМ). Матрикс содержит коллагеновые и эластиновые фибриллы, протеогликаны и гликопротеины. Механическая прочность матрикса определяется жесткой структурой коллагеновых и эластиновых фибрилл. Коллаген является основным структурным белком соединительных тканей. Фибриллы формируются из коллагенов типов I, II, III и их комплексов с минорными коллагенами типов IX, X, XI, XII, XIV. В хрящах преобладает коллаген типа II [1]. Фибриллы коллагена типа VI
соединяют основные фибриллы между собой. Коллагеновые фибриллы в матриксе образуют трехмерную сеть. П ротеогликаны и г ибкие фибриллы малого диаметра, но содержащие большое количество ковалентных поперечных связей, придают эластичность тканям. Протеогликаны и гликопротеины заполняют пространство между фибриллами и клетками. Гликопротеины, связываясь с рецепторами на поверхности хондроцитов, осуществляют взаимодействие матрикса с клетками. Протеогликаны образуются из комплексов аггреканов, связущего белка и гиалуроновой кислоты. В состав аггреканов входят гликозаминогликаны: хондроитин-4-сульфат, хондроитин-6-сульфат, кератан-сульфат. Специфическая структура матрикса обеспечивает как биомеханические свойства хряща, так и способствует его питанию путем диффузии. Известно, что кровеносная система в гиалиновых хрящах отсутствует [1]. Тем не менее внутритканевая вода, ее большое количество и растворенные в ней вещества обеспечивают интенсивный обмен веществ. Протеогликаны, обладая катионными и анионными свойствами, регулируют физико-химические свойства матрикса. Изменение содержания коллагеновых белков, протеогликанов, гликозаминогликанов, ионов металлов, воды нарушает структуру хрящевой ткани, приводит к болезням. Патологические процессы при артрозах сопровождаются пониженными концентрациями коллагена и гликозаминоглика-
нов [5]. Ослаблена структура коллагеновых фибрилл в суставах при наследственном заболевании гипермобильность суставов, при котором также истончается кожа [2]. Нарушения структуры матрикса и размеров коллагеновых фибрилл в таких разных тканях, как хрящи и кожа, происходят в отсутствии коллагена типа VI, дефиците солей и витаминов [2]. Восполнение недостающих компонентов матрикса в организме человека можно проводить применением лечебных средств профилактического действия, а также нутрицевтиков. Лекарствами-хондропротекторами являются гиалуроновая кислота и сульфатированные гликозаминогликаны. Их выделяют из п ротеогликановых комплексов, содержащихся в тканях позвоночных животных и гидробионтов. Заложенные природой в организме человека и животных макромолекулы соединительных тканей могут быть лекарствами полифармацевтического и биофармацевтического действия.

Получение гидролизатов коллагена и нутрицевтиков на их основе

Несмотря на то что коллаген является основным белком суставов, коллагеновые нутриенты относительно недавно стали применять для лечения артритов и артрозов. В организм человека к оллаген поступает с пищей после ее тепловой обработки. Денатурированным видом коллагена является лекарственный и пищевой желатин. Коллагеновые белки и желатин под действием ферментов желудочно-кишечного тракта (ЖКТ) могут расщепляться до аминокислот и полипептидов. Большая длина молекул и фибрилл коллагена, имеющих относительно высокую молекулярную массу, препятствует их эффективному перевариванию. Гидролизаты коллагена, содержащие набор аминокислот и полипептидов, более доступны для усвоения в организме человека. Поступающие в кровь аминокислоты накапливаются в соединительных тканях и клетках. Гидролизованный коллаген, как источник специфических аминокислот, может быть строительным материалом для биосинтеза матрикса этих тканей. Из экстрактов кожной ткани получали фармацевтический желатин. Для того, чтобы повысить усвоение желатина, дополнительно проводили его ферментативный гидролиз [4].

Гидролизат коллагена из кожи крупного рогатого скота «Колламин-80» был получен под влиянием ферментов поджелудочной железы свиней [3]. «Колламин-80» содержит аминокислоты, дипептиды, трипептиды и полипептиды. На основе «Колламин-80» в России были разработаны нутрицевтики «Коллаген УЛЬТРА» (ООО «Алина Фарма», Московская обл., Чеховский р-н, пос. Любучаны) и «Коллаген-С» (ООО «АРТ Современные научные технологии», Московская обл., Солнечногорский р-н, д. Голиково). Их основным компонентом является гидролизат коллагена типов I и III. В состав нутриентов входит витамин С. «Хонда drink» (ЗАО «Эвалар», г. Бийск Алтайского края), состоящий из гидролизата кожного коллагена, витаминов С и В2, глюконата марганца, дополнен гликозаминогликанами. Однако используемый во всех нутрицевтиках гидролизат кожной ткани не содержит полноценного набора аминокислот, специфичных для фибрилл хрящей и суставов. На основании различия по аминокислотному составу коллагенов типов I, II и III мы предполагаем, что нутриенты из коллагенов кожи могут слабее влиять на образование прочных фибрилл в тканях опорно-двигательной системы.

Из хрящей цыплят, применяя протеолитические ферменты папаин, фицин и бромелайн, в США были получены гидролизаты коллагена типа II [9]. Молекулярная масса пептидов изменяется от 50 до 10000 Д. Наряду с коллагеном типа II гидролизат «BioCell Collagen II» содержит гликозаминогликаны: гиалуроновую кислоту, хондроитин-сульфат. На основе этих гидролизатов были разработаны нутрицевтики с набором других компонентов: JointFlex Complete, Flex-a-Min, Flex-A-Min Triple Strength (Arhritis Research Corporation, USA).

Эксперименты в культуре клеток

Показано, что в хондроцитах in vitro после 11 дней культивирования в среде с гидролизатом коллагена типа II количество аминокислот возрастает в 2,5 раза по сравнению с контролем (среда без гидролизата коллагена) [10]. Стимуляция коллагенообразования из аминокислот в клетках регулируется ферментами, на активность которых влияют витамины и катионы металлов. Синтез коллагена и его фибриллообразование – сложный многоэтапный процесс. Биосинтез протекает в специализированных клетках (хондроциты в хрящах), а фибриллообразование – вблизи поверхности клеток. Реакции гидроксилирования позволяют модифицировать молекулы коллагена. Катализируют гидроксилирование ферменты: пролил-4-гидроксилаза и лизил-5-гидроксилаза с целью превращения пролина в оксипролин, а лизина в оксилизин. Ферменты активны в том случае, если железо находится в двухвалентной форме, что обеспечивается аскорбиновой кислотой (витамин С). Особенностью фибрилл коллагена высокой степени прочности является большое содержание аминокислотных остатков с альдегидными группами. В норме из лизина и оксилизина образуются их альдегидные формы аллизин и оксиаллизин, которые участвуют в образовании прочных ковалентных связей между молекулами коллагена. Поэтому нутрицевтики из гидролизатов коллагена в комплексе с аскорбиновой кислотой (витамин С) более эффективно влияют
на фибриллообразование.

Хрящ суставов аккумулирует аскорбиновую кислоту. В хондроцитах аскорбиновая кислота и дигидроаскорбат перемещаются, соответственно, через натрий-зависимый транспорт витамина C (SVCT-2) и транспорт глюкозы GLUT 1 [11]. In vitro аскорбат и аскорбиновая кислота стимулировали в хондроцитах суставов синтез коллагена типов I, II, протеогликанов и аггреканов [11].
Исследование in vivo на мышах линии STR/ort (у которых развили остеоартрит) показало, что длительный приём гидролизата коллагена может снижать дегенеративность хрящевой ткани, поражённой остеоартритом, и задерживать его развитие [11].

После клинических испытаний хондропротекторов наблюдали как положительные, так и отрицательные результаты от применения хондроитин-сульфата и гиалуроновой кислоты [5]. Установлено также незначительное влияние этих хондропротекторов на снижение боли у пациентов. Противоречивость наблюдаемого различия, по-видимому, обусловлена разным источником и методом получения хондропротекторов. Если наряду с гликозаминогликанами в состав лекарства входят коллагеновые белки, лекарство может обладать стимулирующим действием. Недостаток коллагеновых белков в осполняется приемом нутрицевтиков.

Проверяли влияние фармацевтического гидролизата коллагена (ФГК) на обмен веществ у больных остеоартритом [4]. Пациенты с остеоартритом коленного сустава принимали ежедневно по 10 г ФГК или 12 г лактозы (плацебо) на протяжении 24 недель. Клинические исследования в медицинских центрах трех стран выявили улучшение функций суставов и преимущество лечения ФГК над плацебо лишь в Германии. Ни в США, ни в Великобритании не были получены статистически достоверные результаты.

Определена специфичность соединительной ткани для получения гидролизатов коллагена и более эффективного лечения суставов. После применения гидролизата коллагена типа II в течение 24 недель в группе спортсменов – здоровых людей, но с внутрисуставной болью – наблюдали увеличение подвижности суставов, снижение болевого синдрома и уменьшение зависимости от анальгетиков [12]. У пациентов с первичным остеоартрозом при тех же условиях приема гидролизата коллагена происходило улучшение функционирования коленного сустава по оценке визуальной аналоговой шкалы и WOMAC. У пациентов с симптомами лёгкого остеоартроза коленного сустава, которые применяли гидролизат коллагена (10 г/день) с кальцием (300 мг/день) и витамином C (60 мг/день) в течение 14 недель, по изометрическим и изокинетическим тестам повышалась функциональная подвижность колена. Также более высокие результаты наблюдали у пациентов с тяжёлыми формами остеоартроза.

Неденатурированный коллаген типа II применяли для лечения ревматоидного артрита. Исследование выполнено в Гарвардском университете в 1993 г. Получены результаты, что неденатурированный коллаген типа II
может повлиять на подвижность суставов и сокращение в них боли, а также улучшить функциональное состояние больных остеоартритом [13]. Потенциальный механизм действия неденатурированного коллагена типа II, вероятно обусловлен «переобучением» T-клеток к иммунной устойчивости [14].
Поступающий в ЖКТ неповреждённый коллаген типа II повторно создаёт антигенные взаимодействия с древовидными клетками и регуляторными T-клетками в лимфе кишечной ткани. Регуляторные T-клетки секретируют цитокины, такие, как интерлейкин-10 и трансформирующий фактор роста, которые ингибируют иммунный ответ на антиген (коллаген типа II) [14]. Цитокины могут повлиять на снижение иммунного ответа к коллагену типа II внутри ВКМ суставного хряща и таким образом предотвратить противовоспалительную острую реакцию на суставной хрящ в условиях артрита. Учитывая комплементарный механизм действия неденатурированного коллагена типа II в дополнение к его эффективности, он может быть рассмотрен как комплексно действующая добавка и может приниматься по 40 мг ежедневно.

Нутрициология в профилактике болезней суставов

В настоящее время задачами лечения больных артритом и артрозом является повышение подвижности суставов и снижение боли. Подвижность суставов определяется оптимальными размерами коллагеновых фибрилл и протеогликанов. Известно, что в хрящах обновление матрикса происходит через год [1]. Поэтому длительное и систематическое применение комплекса из специфических аминокислот и гликозаминогликанов в гидролизатах коллагена типа II позволяет восстановить и укрепить структуру тканей суставов человека. Рекомендуемая доза – 10 г гидролизата коллагена в день [4, 14]. Нутрицевтики на основе гидролизата коллагена эффективно влияют как на раннюю стадию болезней суставов, так и на профилактику таких болезней. Хронические болезни человека вследствие дисплазии соединительной ткани (ДСТ) закладываются на эмбриональной стадии развития и/или на этапах роста детей и подростков. Нутрицевтические добавки из аминокислот коллагена помогают ослабленным детям в укреплении хрящевой, костной и других соединительных тка-
ней [2]. Применением нутрицевтиков из гидролизатов коллагена в комплексе с гликозаминогликанами, витаминами и катионами металлов можно стимулировать в клетках биосинтез макромолекул и структуру ВКМ, нарушенных в результате болезней. Если действие современных лекарств направлено на снижение воспалительных и болевых симптомов в период болезни или ее обострения, то нутрицевтики имеют преимущество в профилактике заболеваний.

Принимая во внимание, что коллаген является основным структурным белком костей, хрящей, связок, сухожилий в суставах, рассмотрена роль коллагеновых гидролизатов в лечении и профилактике заболеваний суставов. Для получения гидролизатов с высоким содержанием аминокислот эффективен биокаталитический подход и оптимизация ферментативного гидролиза. Представленные в обзоре данные показывают, что коллагеновые гидролизаты могут облегчить симптомы болезней суставов. Однако роль питания в снижении развития заболевания остаётся слабо изученной. Исследования по лечению и профилактике болезней соединительных тканей с помощью нутрицевтиков находятся на начальной стадии развития. Было получено и испытано всего лишь несколько видов гидролизата коллагена. Более того, определена специфичность гидролизата коллагена типа II из хрящевой ткани для улучшения функционирования суставов. Поскольку увеличение подвижности суставов может регулироваться размерами фибрилл коллагена и протеогликанов, потребуется определить взаимосвязь между составом коллагеновых гидролизатов и структурой матрикса. Если фармакологический метод основан на исследовании одна молекула/одна цель, то нутрициология является более целостным видом методологии: многие ингредиенты/множественные цели. Нутрициология, как раздел современной биофармацевтики, представляет ее новое направление, исследует возможные механизмы и способы для предупреждения заболеваний человека.

Рецензенты:

Брусков В.И., д.х.н., профессор, заведующий Лабораторией изотопных исследований, ФГБУН «Институт теоретической и экспериментальной биофизики Российской академии наук», г. Пущино;

Кичигина В.Ф., д.б.н., заведующая Лабораторией системной организации нейронов, ФГБУН «Институт теоретической и экспериментальной биофизики Российской академии наук», г. Пущино.

Источник